D-aigéad glútamach CAS:6893-26-1 99% Púdar bán
| Uimhir Chatalóige | XD90313 |
| Ainm Táirge | D-aigéad glútamach |
| CAS | 6893-26-1 |
| Foirmle Mhóilíneach | C5H9NO4 |
| Meáchan Móilíneach | 147.13 |
| Sonraí Stórála | Comhthimpeallach |
| Cód Taraife Comhchuibhithe | 29224200 |
Sonraíocht Táirge
| Dealramh | Púdar criostalach bán |
| Measúnacht | 99% |
| Rothlú sonrach | -31 go -32.2 |
| Miotail throma | <10ppm |
| AS | <1ppm |
| pH | 3 - 3.5 |
| SO4 | <0.020% |
| Fe | <10ppm |
| Caillteanas ar Thriomú | <0.20% |
| Iarmhar ar Adhaint | <0.10% |
| NH4 | <0.02% |
| Cl | <0.02% |
| Staid Réitigh | >98% |
Glanann γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) an banna aimíd γ-glutamyl de glutathione agus aistríonn siad an grúpa γ-glutamyl a scaoiltear chuig uisce (hidrealú) nó aimínaigéid ghlactha (traspeptidation).Tá ról lárnach ag na heinsímí uileláithreach seo i mbithshintéis agus díghrádú glutathione, agus i díthocsainithe xenobiotic.Tuairiscímid anseo struchtúr criostail taifeach 3Å de Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) agus struchtúr a choimpléasc le l-Glu.Deimhníonn struchtúir X-ghathaithe go mbaineann BlGT leis an superteaghlach hidrolase nucleophilic N-críochfort agus nochtann siad go bhfuil scoilt láithreáin gníomhach oscailte ag an bpróitéin cosúil leis an gceann a tuairiscíodh don einsím homalógach ó Bacillus subtilis, ach difriúil ó na cinn a breathnaíodh do γ-GT daonna agus le haghaidh γ-GTanna ó mhiocrorgánaigh eile.Tugann sonraí le tuiscint go n-eascraíonn ceangal l-Glu athordú a dhéanamh ar eireaball C-críochfort fo-aonad mór BlGT agus go gceadaítear braisle iarmhair aigéid a aithint a bhféadfadh baint a bheith acu le haithint ian miotail.Tá staidéar déanta ar ról na n-iarmhar seo ar chobhsaíocht chomhfhoirmiúil BlGT trí shaintréithe a thabhairt d’uathphróiseáil, do ghníomhaíocht einsímeach, dínádúrú ceimiceach agus teirmeach ceithre mutant nua Ala.Léiríonn na torthaí go gcuireann athsholáthar Asp568 le Ala isteach ar uathphróiseáil agus ar chobhsaíocht struchtúrach na próitéine.
