Táirgí

Baineadh úsáid as speictreascópacht infridhearg chun idirghníomhaíochtaí tsubstráit-próitéin a mhapáil: rinneadh monatóireacht ar athruithe comhfhoirmithe an reticulum sarcoplasmic Ca(2+)-ATPase ar cheangal núicléitíde agus fosfarylation ATPase ag baint úsáide as analógacha ATP agus ATP an tsubstráit (2'-deoxy-ATP, 3). '-deoxy-ATP, agus inosine 5'-triphosphate), a modhnaíodh ag grúpaí feidhme sonracha an tsubstráit.Laghdaíonn modhnuithe ar an 2'-OH, an 3'-OH, agus an aimínghrúpa adenín méid an athraithe comhfhoirmithe ceangailteach-spreagtha ar an ATPase, agus breathnaítear éifeachtaí an-láidir don dá cheann deiridh sin.Léiríonn sé seo íogaireacht struchtúrach an choimpléasc núicléitíd-ATPase maidir le hidirghníomhaíochtaí aonair idir núicléitíd agus ATPase.Tá gach grúpa a ndéantar staidéar orthu tábhachtach maidir le ceangal a dhéanamh agus braitheann idirghníomhaíochtaí grúpa ligand ar leith leis an ATPase ar idirghníomhaíochtaí grúpaí ligand eile.Breathnaíodh fosfarú an ATPase le haghaidh ITP agus 2'-deoxy-ATP, ach ní le haghaidh 3'-deoxy-ATP.Níl aon nasc díreach idir méid an athraithe comhfhoirmiúil ar cheangal núicléitíde agus an ráta fosfarlaithe a thaispeánann nach bhfuil méid iomlán an athraithe comhfhoirmithe de bharr ATP éigeantach maidir le fosfarylation.Mar a breathnaíodh don choimpléasc nucleotide-ATPase, braitheann comhfhoirmiú an chéad idirmheánach ATPase E1PCa(2) fosfarlaithe freisin ar an núicléitíd, rud a thugann le fios go bhfuil comhfhoirmiú níos lú aonfhoirmeach ag stáit ATPase ná mar a bhíothas ag súil leis.